ФЕРМЕНТАТИВНА ВАЛОРИЗАЦІЯ ПТАШИНОГО ПІР'Я: СУЧАСНІ МЕХАНІЗМИ СИНЕРГЕТИЧНОГО КЕРАТИНОЛІЗУ ТА ПРИКЛАДНИЙ ПОТЕНЦІАЛ КЕРАТИНОВИХ ГІДРОЛІЗАТІВ
DOI:
https://doi.org/10.31861/biosystems2026.02.240Ключові слова:
пташине пір'я, β-кератин, ферментативна деградація, кератинази, редокс-ферменти, кератинові гідролізати, антиоксидантні пептиди, біостимулятори рослин, кормові інгредієнти, циркулярна біоекономікаАнотація
Пташине пір'я є одним із наймасовіших кератиновмісних побічних продуктів птахівництва: лише виробництво курятини щорічно генерує понад 4,7 млн тонн пір'я, утилізація якого залишається важливою екологічною та технологічною проблемою. Традиційні методи поводження з пір'ям – захоронення на полігонах, інсинерація та гідротермічний рендеринг – супроводжуються емісією токсичних газів, значними енерговитратами та деструкцією термолабільних амінокислот з утворенням непоживних лізиноаланіну й лантіоніну. Висока стійкість β-кератину до біодеградації зумовлена багаторівневою структурною організацією, що включає дисульфідний каркас, розвинену систему водневих і гідрофобних взаємодій та поверхневий ліпідно-білковий бар'єр. У цьому огляді показано, що ефективна ферментативна деградація кератину визначається не активністю окремої кератинази, а синергетичною взаємодією редукційних і протеолітичних процесів, які забезпечують послідовне руйнування структурних бар'єрів β-кератину. Так, ізольовані кератинази деградують лише 10–20% нативного пір'я, тоді як поєднання серинової протеази з дисульфід-редуктазою підвищує кератинолітичну активність з 83 до 4450 KU/мг. Узагальнено сучасні уявлення про роль сульфітолізу, тіол-дисульфідного обміну, редокс-ферментів (цистеїндіоксигенази, глутатіонредуктази, γ-глутамілтранспептидази) та мультиферментних систем у підвищенні ефективності кератинолізу, а також про залежність механізмів генерування відновлювального потенціалу від виду мікроорганізму. Розглянуто роль метаболізму цистеїну як біогенного джерела сульфіту та показано, що вільні тіоли є транзієнтними інтермедіатами, окиснювальна конверсія яких знижує функціональну цінність гідролізату. Окрему увагу приділено механізмам утворення біоактивних пептидів, причинам втрати їх антиоксидантних властивостей унаслідок автоокиснення вільних сульфгідрильних груп та сучасним підходам до стабілізації кератинових гідролізатів – S-сульфонуванню, хелатуванню прооксидантних іонів металів і ліофілізації. Проаналізовано перспективи практичного використання продуктів ферментативної валоризації у виробництві кормових добавок, біостимуляторів рослин, функціональних біоматеріалів і біополімерів. Вивільнення триптофану – прекурсору індол-3-оцтової кислоти – та стимуляція ґрунтового мікробіому зумовлюють біостимулювальну дію гідролізатів, а їхні реакційноздатні -OH/-SH-групи дають змогу використовувати гідролізати як пластифікатори біопластиків. Представлений аналіз демонструє, що саме керування редокс-процесами та синергетична організація ферментативного каталізу є ключовими передумовами створення ефективних технологій комплексної переробки пташиного пір'я в умовах циркулярної біоекономіки
Посилання
1. Adelere, I. A., & Lateef, A. (2016). Keratinases: Emerging trends in production and applications as novel multifunctional biocatalysts. Kuwait Journal of Science, 43(3), 118–127.
2. Anthropic. (2026). Claude [Opus 5]. https://claude.ai
3. de Menezes, C. L. A., Santos, R. C., Santos, M. V., Boscolo, M., da Silva, R., Gomes, E., & da Silva, R. R. (2021). Industrial sustainability of microbial keratinases: Production and potential applications. World Journal of Microbiology and Biotechnology, 37, 86. https://doi.org/10.1007/s11274-021-03052-z
4. Emran, M. A., Ismail, S. A., & Abdel-Fattah, A. M. (2020). Valorization of feather via the microbial production of multi-applicable keratinolytic enzyme. Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, 27, 101674. https://doi.org/10.1016/j.bcab.2020.101674
5. Goda, D. A., Bassiouny, A. R., Abdel Monem, N. M., Soliman, N. A., & Abdel-Fattah, Y. R. (2021). Feather protein lysate optimization and feather meal formation using YNDH protease with keratinolytic activity afterward enzyme partial purification and characterization. Scientific Reports, 11, 14543. https://doi.org/10.1038/s41598-021-93279-5
6. Gupta, R., Rajput, R., Sharma, R., & Gupta, N. (2013). Biotechnological applications and prospective market of microbial keratinases. Applied Microbiology and Biotechnology, 97(23), 9931–9940. https://doi.org/10.1007/s00253-013-5292-0
7. Isembart, C., Smirnova, M., Kohler, A., & Shapaval, V. (2025). Impact of feather pre-treatment methods on microbial feather hydrolysis by Bacillus licheniformis and Arthrobacter oryzae. Microbial Cell Factories, 24, 118. https://doi.org/10.1186/s12934-025-02743-8
8. Jin, H.-S., Park, S. Y., Kim, K., Lee, Y.-J., Nam, G.-W., Kang, N. J., & Lee, D.-W. (2017). Development of a keratinase activity assay using recombinant chicken feather keratin substrates. PLOS ONE, 12(2), e0172712 https://doi.org/10.1371/journal.pone.0172712
9. Kaewsalud, T., Yakul, K., Jantanasakulwong, K., Tapingkae, W., Watanabe, M., & Chaiyaso, T. (2021). Biochemical characterization and application of thermostable-alkaline keratinase from Bacillus halodurans SW-X to valorize chicken feather wastes. Waste and Biomass Valorization, 12, 3951–3964. https://doi.org/10.1007/s12649-020-01287-9
10. Kshetri, P., Roy, S. S., Chanu, S. B., Singh, T. S., Tamreihao, K., Sharma, S. K., Ansari, M. A., & Prakash, N. (2020). Valorization of chicken feather waste into bioactive keratin hydrolysate by a newly purified keratinase from Bacillus sp. RCM-SSR-102. Journal of Environmental Management, 273, 111195. https://doi.org/10.1016/j.jenvman.2020.111195
11. Lai, Y., Wu, X., Zheng, X., Li, W., & Wang, L. (2023). Insights into the keratin efficient degradation mechanism mediated by Bacillus sp. CN2 based on integrating functional degradomics. Biotechnology for Biofuels and Bioproducts, 16, 59. https://doi.org/10.1186/s13068-023-02308-0
12. Li, Q. (2019). Progress in microbial degradation of feather waste. Frontiers in Microbiology, 10, 2717. https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.02717
13. Li, Q. (2021). Structure, application, and biochemistry of microbial keratinases. Frontiers in Microbiology, 12, 674345. https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.674345
14. Martinez, J. P. D. O., Cai, G., Nachtschatt, M., Navone, L., Zhang, Z., Robins, K., & Speight, R. (2020). Challenges and opportunities in identifying and characterising keratinases for value-added peptide production. Catalysts, 10(2), 184. https://doi.org/10.3390/catal10020184
15. Mohamad, N., Phang, L.-Y., & Abd-Aziz, S. (2017). Optimization of metallo-keratinase production by Pseudomonas sp. LM19 as a potential enzyme for feather waste conversion. Biocatalysis and Biotransformation, 35(1), 41–50. https://doi.org/10.1080/10242422.2017.1280031
16. Moktip, T., Salaipeth, L., Cope, A. E., Taherzadeh, M. J., Watanabe, T., & Phitsuwan, P. (2025). Current understanding of feather keratin and keratinase and their applications in biotechnology. Biochemistry Research International, 2025, 6619273. https://doi.org/10.1155/bri/6619273
17. Nnolim, N. E., Udenigwe, C. C., Okoh, A. I., & Nwodo, U. U. (2020). Microbial keratinase: Next generation green catalyst and prospective applications. Frontiers in Microbiology, 11, 580164. https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.580164
18. Nnolim, N. E., & Nwodo, U. U. (2020). Bacillus sp. CSK2 produced thermostable alkaline keratinase using agro-wastes: Keratinolytic enzyme characterization. BMC Biotechnology, 20, 65. https://doi.org/10.1186/s12896-020-00659-2
19. Nnolim, N. E., Okoh, A. I., & Nwodo, U. U. (2020). Bacillus sp. FPF-1 produced keratinase with high potential for chicken feather degradation. Molecules, 25(7), 1505. https://doi.org/10.3390/molecules25071505
20. Parinayawanich, S., Sittipol, D., Ajingi, Y. S., Rodpan, S., Pattanapanyasat, K., & Jongruja, N. (2021). Application of recombinant hyperthermostable keratinase for degradation of chicken feather waste. Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, 36, 102146. https://doi.org/10.1016/j.bcab.2021.102146
21. Pei, X.-D., Li, F., Yue, S.-Y., Huang, X.-N., Gao, T.-T., Jiao, D.-Q., & Wang, C.-H. (2022). Production and characterization of novel thermo- and organic solvent-stable keratinase and aminopeptidase from Pseudomonas aeruginosa 4-3 for effective poultry feather degradation. Environmental Science and Pollution Research, 29, 80548–80561. https://doi.org/10.1007/s11356-022-22367-4
22. Qiu, J., Wilkens, C., Barrett, K., & Meyer, A. S. (2020). Microbial enzymes catalyzing keratin degradation: Classification, structure, function. Biotechnology Advances, 44, 107607. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2020.107607
23. Sharma, I., Pranaw, K., Soni, H., Rawat, H. K., & Kango, N. (2022). Parametrically optimized feather degradation by Bacillus velezensis NCIM 5802 and delineation of keratin hydrolysis by multi-scale analysis for poultry waste management. Scientific Reports, 12, 17118. https://doi.org/10.1038/s41598-022-21351-9
24. Sharma, C., Timorshina, S., Osmolovskiy, A., Misri, J., & Singh, R. (2022). Chicken feather waste valorization into nutritive protein hydrolysate: Role of novel thermostable keratinase from Bacillus pacificus RSA27. Frontiers in Microbiology, 13, 882902. https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.882902
25. Su, C., Gong, J.-S., Qin, J., Li, H., Li, H., Xu, Z.-H., & Shi, J.-S. (2020). The tale of a versatile enzyme: Molecular insights into keratinase for its industrial dissemination. Biotechnology Advances, 45, 107655. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2020.107655
26. Sypka, M., Jodłowska, I., & Białkowska, A. M. (2021). Keratinases as versatile enzymatic tools for sustainable development. Biomolecules, 11(12), 1900. https://doi.org/10.3390/biom11121900
27. Tamreihao, K., Mukherjee, S., Khunjamayum, R., Devi, L. J., Asem, R. S., & Ningthoujam, D. S. (2019). Feather degradation by keratinolytic bacteria and biofertilizing potential for sustainable agricultural production. Journal of Basic Microbiology, 59(1), 4–13. https://doi.org/10.1002/jobm.201800434
28. Thadiyan, V., Sharma, V., & Gupta, R. (2025). Keratinase and its diverse applications. 3 Biotech, 15, 151. https://doi.org/10.1007/s13205-025-04319-0
29. Tiwary, E., & Gupta, R. (2012). Rapid conversion of chicken feather to feather meal using dimeric keratinase from Bacillus licheniformis ER-15. Journal of Bioprocessing & Biotechniques, 2(4), 1000123. https://doi.org/10.4172/2155-9821.1000123
30. Verma, A., Singh, H., Anwar, S., Chattopadhyay, A., Tiwari, K. K., Kaur, S., & Dhilon, G. S. (2017). Microbial keratinases: Industrial enzymes with waste management potential. Critical Reviews in Biotechnology, 37(4), 476–491. https://doi.org/10.1080/07388551.2016.1185388
31. Zhang, J., Su, C., Kong, X.-L., Gong, J.-S., Liu, Y.-L., Li, H., Qin, J., Xu, Z.-H., & Shi, J.-S. (2022). Directed evolution driving the generation of an efficient keratinase variant to facilitate the feather degradation. Bioresources and Bioprocessing, 9, 38. https://doi.org/10.1186/s40643-022-00524-4
