ВМІСТ СІАЛОВИХ КИСЛОТ У ПЛАЗМІ КРОВІ ЩУРІВ ЗА УМОВ АЦЕТАМІНОФЕН-ІНДУКОВАНОЇ ГЕПАТОТОКСИЧНОСТІ НА ТЛІ АЛІМЕНТАРНОЇ НЕСТАЧІ ПРОТЕЇНУ
DOI:
https://doi.org/10.31861/biosystems2019.02.141Keywords:
сіалові кислоти, глікокон’югати, токсичне ураження, ацетамінофен, аліментарна депривація протеїнуAbstract
Робота присвячена дослідженню фракційного розподілу сіалових кислот у плазмі крові щурів за умов
токсичного ураження ацетамінофеном на тлі аліментарної нестачі протеїну. У роботі досліджено вміст
вільних, протеїнозв’язаних та олігозв’язаних сіалових кислот у плазмі крові тварин за даних
експериментальних умов. Дослідні тварини протягом експерименту споживали напівсинтетичний раціон відповідно до рекомендацій Американського інституту нутрієнтології. З метою моделювання аліментарної депривації протеїну щурі протягом 28 днів щоденно отримували низькопротеїновий раціон, що містив 1/3 загальноприйнятої норми добової потреби білка. Після чотиритижневого утримання тварин на експериментальній дієті моделювали гостре токсичне ураження ацетамінофеном. Введення токсину здійснювали з розрахунку 1250 мг/кг маси тварини у вигляді суспензії в 2 % розчині крохмального гелю один раз на день протягом 2 діб за допомогою спеціального зонда. Фракційний розподіл різних форм сіалових кислот здійснювали за допомогою трихлороцтової кислоти. Визначення концентрації вільних, протеїно- та олігозв’язаних сіалових кислот проводили спектрофотометрично за кольоровою реакцією з тіобарбітуровою кислотою при 549 нм. Видалення хромогенів, які не характерні для сіалових кислот, здійснювали шляхом додавання н-бутанолу. Показано, що підвищення вмісту загальних сіалових кислот у плазмі крові протеїнодефіцитних щурів (на 40 % порівняно з контролем) відбувається лише за рахунок зростання рівня олігозв’язаної фракції. Таким чином білкова недостатність виступає ключовим чинником встановлених змін, що, вірогідно, засвідчує інтенсифікацію процесів катаболізму внутрішньотканинних легкомобілізованих білків за умов дефіциту протеїну в харчовому раціоні.
Водночас надходження в організм токсину (ацетамінофену) незалежно від кількості спожитого
екзогенного протеїну призводить до зростання концентрації загальних сіалових кислот в основному внаслідок
збільшення вільної та протеїнозв’язаної фракцій, що свідчить про розвиток запально-деструктивних процесів у тканинах організму щурів. Ключові слова: сіалові кислоти, глікокон’югати, токсичне ураження, цетамінофен, аліментарна депривація протеїну
References
Voloschuk O. N, Kopyilchuk G. P., Avram I. I. Osobennosti ostrofazovogo otveta pri toksicheskom gepatite, razvivayuschemsya na fone alimentarnoy deprivatsii proteina. Aktualnyie problemyi gumanitarnyih i estestvennyih nauk. 2014; 6-1: 33–35. (in Russian)
Kopylchuk Н. P., Buchkovska I. M., Nikolaev R. O. Content of protein fractions of blood plasma in animals under the conditions of protein deficiency. Biological systems. 2015; 7(3): 16–20. (in Ukrainian).
Maslak H. S., Kostiuk О. V., Minchenko D. O., Brazaluk O. Z., Shevtsova A. I., Minchenko O. H. Glicoprotein sialylation and NEU1 and ST6GAl1 expressions in erythremia disease. Fiziologichnyi Zhurnal. 2014; 60(5): 14–22. DOI: https://doi.org/10.15407/fz60.05. (in Ukrainian)
Mytsyk N. Y., Olkhovych N. V., Gorovenko N. G. Differentiation of norm and pathology during selective biochemical skreening of lysosomal storage diseases with increased excretion of oligosaccharides. Ukr. Biochem. J. 2015; 87(3): 107–115. DOI: 10,15407 /ubj87.03.107. (in Ukrainian)
Netronina O.V. Free and bound forms of sialic acid in blood plasma of patients with chronic lymphocytic leukemia. Vìsn. Dnìpropetr. Unìv. Ser. Bìol. Med. 2015; 6(2): 108–112. doi:10.15421/021520. (in Ukrainian).
Orehov A. N., Karagodin V. P., Melnichenko A. A., Kirichenko T. V., Smutova V. A., Chernova U. V., Safonova V. M., Kalabushev S. N., Pshezhetskiy A. V. Sialomika i ateroskleroz. Fundamentalnyie nauki i praktika. 2010. 1(4). С. 59–65. (in Russian)
Pshezhetskiy A. V., Ashmarina L. I. Desialirovanie poverhnostnyih retseptorov: novoe napravlenie v regulyatsii kletochnyih signalnyih sistem. Biohimiya. 2013; 78(7). 949–961. (in Russian)
Stefanov O. V. Preclinical studies of drugs. Kyiv: Avicenna, 2001. 527 s. (in Ukrainian).
Tetelyutina F. K., Sahabutdinova E. P. Pokazateli obmena sialosoderzhaschih glikoproteinov u beremennyih zhenschin s platsentarnoy nedostatochnostyu na fone preeelampsii. Sovremennyie problemyi nauki i obrazovaniya. 2015; 6: 1–6. (in Russian)
Büll C., Boltje T. J., Wassink M., de Graaf A. M., van Delft F. L., den Brok M. H., Adema G. J. Targeting aberrant sialylation in cancer cells using a fluorinated sialic acid analog impairs adhesion, migration, and in vivo tumor growth. Mol Cancer Ther. 2013; 12(10):1935–1946. doi: 10.1158/1535-7163.MCT-13-0279.
Davis J., Kumar R., May J., Bousfield G. Naturally Occurring Follicle-Stimulating Hormone Glycosylation Variants. Journal of Glycomics & Lipidomics. 2014; 4(1): 1–5. DOI: 10.4172/2153-0637.1000e117.
Eckersall P. D., Young F. J., McComb C., Hogarth C. J., Safi S., Weber A., McDonald T., Nolan A. M., Fitzpatrick J. L. Acute phase proteins in serum and milk from dairy cows with clinical mastitis. Vet Rec. 2001;148(2): 35–41. DOI: 10.1136/vr.148.2.35.
Ibrahim M. A., Abdulkadir A., Onojah A., Sani L., Adamu A., Abdullahi H. Modulation of sialic acid levels among some organs during insulin resistance or hyperglycemic states. Mol Cell Biochem. 2016; 411(1-2): 235–239. doi: 10.1007/s11010-015-2585-x.
Kopylchuk H. P., Nykolaichuk I. M., Zhuretska O. M. Rat liver arginase system under acetaminopheninduced toxic injury and protein deprivation. Ukr. Biochem. J. 2017; 89(2): 92–98.
Malik K., Chugh K., Gupta G., Dahyia K., Deepak G., Tiwari R. Significance of Protein Bound Sialic Acid In Alcoholic Liver Disease. International Journal of Interdisciplinary and Multidisciplinary Studies. 2015; 2(6): 8–12.
Reeves P.G., Nielsen F.H., Fahey G.C. Jr. AIN-93 purified diets for laboratory rodents: final report of the American Institute of Nutrition ad hoc writing committee on the reformulation of the AIN-76A rodent diet. J Nutr. 1993; 123(11): 1939–1951.
Schauer R., Kamerling J. P. Exploration of the Sialic Acid World. Adv Carbohydr Chem Biochem. 2018; 75: 1-213. doi: 10.1016/bs.accb.2018.09.001.
Suzuki T., Funakoshi Y. Free N-linked oligosaccharide chains: formation and degradation. Glycoconj J. 2006; 23(5-6): 291–302. DOI: 10.1007/s10719-006-6975-x.
Thaysen-Andersen M., Larsen M., Packera N., Palmisano G.Structural analysis of glycoprotein sialylation – Part I: pre-LC-MS analytical strategies. RSC Advances. 2013; 3: 22683–22705.
Uslu C., Taysi S., Akcay F., Sutbeyaz M. Y., Bakan N. Serum free and bound sialic acid and alpha-1-acid glycoprotein in patients with laryngeal cancer. Ann Clin Lab Sci. 2003; 33(2): 156–159.
Varki A., Gagneux P. Multifarious roles of sialic acids in immunity. Ann N Y Acad Sci. 2012; 1253: 16–36. doi: 10.1111/j.1749-6632.2012.06517.x.
Wang L., Liu Y., Wu L., Sun X. L. Sialyltransferase inhibition and recent advances. Biochim Biophys Acta. 2016; 1864(1): 143-153. doi: 10.1016/j.bbapap.2015.07.007.
Wreden C. C., Wlizla M., Reimer R. J. Varied mechanisms underlie the free sialic acid storage disorders. J Biol Chem. 2005; 280(2): 1408–1416. DOI: 10.1074/jbc.M411295200.
