ВМІСТ МЕТГЕМОГЛОБІНУ ТА КАРБОКСИГЕМОГЛОБІНУ В ЕРИТРОЦИТАХ ЩУРІВ ЗА УМОВ ТОКСИЧНОГО УРАЖЕННЯ НА ТЛІ АЛІМЕНТАРНОЇ ДЕПРИВАЦІЇ ПРОТЕЇНУ
DOI:
https://doi.org/10.31861/biosystems2019.02.122Ключові слова:
загальний гемоглобін, метгемоглобін, карбоксигемоглобін, еритроцити, токсичне ураження, аліментарна депривація протеїнуАнотація
У роботі представлені дослідження вмісту загального гемоглобіну та його патологічних дериватів – метгемоглобіну та карбоксигемоглобіну в еритроцитах щурів за умов токсичного ураження на тлі аліментарної депривації протеїну. З метою моделювання низькопротеїнової дієти тварини протягом 28 днів отримували ізоенергетичний раціон, що містив 4,7 % протеїну, 10 % жирів та 85,3 % вуглеводів, розрахований згідно з рекомендаціями American Institute of Nutrition. Моделювання гострого токсичного ураження проводили шляхом введення per os дослідним тваринам ацетамінофену з розрахунку 1250 мг/кг маси тварини. Вміст агального гемоглобіну досліджували ацетонціангідриновим методом, принцип якого ґрунтується на взаємодії гемоглобіну з K3[Fe(CN)6], внаслідок чого утворюється метгемоглобін. Останній з ацетонціангідрином творює ціанметгемоглобін (геміглобінціанід). Концентрацію метгемоглобіну в гемолізаті еритроцитів оцінювали спектрофотометричним методом шляхом визначення максимального поглинання при 630 нм. міст карбоксигемоглобіну в еритроцитах вимірювали за методом, що базується на визначенні величини його абсорбції при довжинах хвиль 534 і 563 нм. Встановлено, що за умов токсичного ураження на тлі аліментарної депривації протеїну в дослідних тварин спостерігається зменшення кількості еритроцитів вдвічі порівняно зі значеннями контрольної групи. При цьому і білкова недостатність, і введення токсичних доз ацетамінофену виявляють однозначний вплив на досліджуваний показник. Водночас зменшення кількості еритроцитів супроводжується одночасним зниженням вмісту загального гемоглобіну в гемолізаті еритроцитів щурів, що за умов споживання тваринами низькопротеїнової дієти може бути пов’язане з дефіцитом незамінних амінокислот, які беруть участь у синтезі поліпептидних ланцюгів глобіну. Максимальне збільшення вмісту метгемоглобіну (в 5 разів порівняно з контролем) в гемолізаті еритроцитів щурів зареєстровано за умов введення токсичних доз ацетамінофену на тлі аліментарної депривації протеїну, що за даних експериментальних умов може бути пов’язане зі зниженням активності метгемоглобінредуктази, внаслідок чого метгемоглобін накопичується в еритроцитах у вигляді тілець Гейнца. Підвищення рівня карбоксигемоглобіну в гемолізаті еритроцитів щурів усіх дослідних груп щурів порівняно з контролем за умов введення токсину на тлі білкової недостатності, ймовірно, вказує на порушення синтезу та/або деградацію гемовмісних протеїнів.
Посилання
Artyukhov V. G., Kalaeva E. A., Putintseva O. V., Polyubez'eva A. I. The modification of structural and functional properties of human hemoglobin induced by nitroglycerin under different oxygen regime conditions. Biomed Khim. 2016; 62(3): 251–258. doi: 10.18097/PBMC20166203251. (in Russian).
Biletska L. P., Bondarchuk T. I., Hrynchyshyn N. M., Kobylinska L. I., Mazur O. Ye., Makarenko T. M., Panasiuk N. B., Fedevych Yu. M., Khavrona O. P. Metodychni vkazivky dlia praktychnykh zaniat z klinichnoi biokhimii. Lviv: Lvivskyi nats. med. un-t. 2012. 139 s. (in Ukrainian).
Voloshchuk O. N., Kopylchuk G. P. An assessment of the ferrokinetic indices in rats with toxic hepatitis under the conditions of alimentary deprivation of protein. Eksp Klin Gastroenterol. 2016; (10): 54–57.
Huseynov T. M., Yahyayeva F. R., Guliyeva R. T. The effect of selenium hemoglobin an resistant for photooxidative processes. Ukr. Biochem. J. 2012; 84(2): 53–60. (in Russian).
Dudok K. P., Burda V. A., Liuta M. Ya., Fedorovych A. M., Bilyi O. I., Yefimenko N. V., Kaniuka O. P., Sybirna N. O. Physicochemical properties of hemoglobin ligand forms under experimental streptozotocin-induced diabetes and alcohol intoxication. Biol. Stud. 2017; 11(2): 23–36. DOI: https://doi.org/10.30970/sbi.1102.527. (іn Ukrainian).
Yefimenko N. V., Dudok K. P., Sybirna N. O. Larginine and L-NAME effects on functional and physicochemical properties of hemoglobin in conditions of experimental chronic alcohol intoxication. Studia Biologica. 2015; 9(2): 85–98. (іn Ukrainian).
Kopylchuk Н. P., Buchkovska I. M. The state of the glutathione system of liver cells of rats for low-protein diet and acute hepatotoxic injury. Ukr. Biochem. J. 2014; 86(5 Suppl 1): 165-166. (іn Ukrainian).
Kopylchuk Н. P., Buchkovska I. M., Nikolaev R. O. Content of protein fractions of blood plasma in animals under the сonditions of protein deficiency. Biological systems. 2015; 7(3): 16–20.
Kopylchuk G. P., Buchkovska I. M., Skrypnyk M. G. The level of different forms of hemoglobin in the hemolisat of the erythrocytes of rats blood on condition of the lack of protein. Biological systems. 2014; 6(2): 153–158.
Kopylchuk G. P., Voloshchuk O. N., Buchkovskaia I. M., Davydenko I. S. Morphologic characteristic of the rat kidney after acetaminophen-induced nephrotoxicity on the background of alimentary deprivation of protein. Morphologia. 2015; 9(3): 28–30. (in Russian).
Korobov V. Quasienzeme activity of hemoglobine in dynamic adaptation to hypoxia. Visnyk of L’viv Univ. Biology Series. 2002; 29: 39–43. (іn Ukrainian).
Lyuta M., Ferents I., Burda V., Fedorovych A., Dudok K., Sybirna N. Oxygen transport function of hemoglobin under the admission agmatine in experimental diabetes mellitus. Visnyk of the Lviv University. Biology Series. 2013; 62: 46–54. (іn Ukrainian)
Osikov M. V., Ahmatov K. V., Krivohizhina L. V., Ahmatov V. Yu. Analiz gematologicheskih effektov eritropoetina u bolnyih hronicheskoy pochechnoy nedostatochnostyu, nahodyaschihsya na dialize. Vestnik YuUrGU. 2009; 19(20): 79–82. (in Russian).
Plotnikova K. S., Panibrattseva S. H., Ostrovska Zh. H. Praktykum z klinichnykh laboratornykh doslidzhen. K.: Zdorovia. 2002. 240 s. (in Ukrainian).
Stefanov O. V. Preclinical studies of drugs. Kyiv: Avicenna, 2001. 527 s. (in Ukrainian)
Toptikov V. A., Diachenko L. F. Elektroforetychne doslidzhennia bilkiv i fermentiv krovi liudyny i tvaryn. Odesa: Odeskyi nats. un-t. 2006. 123 s. (in Ukrainian).
Erstenyuk A.М. Ligand forms of hemoglobin in the dynamics of cadmium intoxication. Mikroelementy v meditsine. 2012; 13(2): 8 13. (in Russian).
Ansari F. A., Ali S. N., Mahmood R. Taurine mitigates nitrite-induced methemoglobin formation and oxidative damage in human erythrocytes. Environ Sci Pollut Res Int. 2017; 24(23): 19086–19097. doi:10.1007/s11356-017-9512-5.
Cheah C. Y., Lew T. E., Seymour J. F., Burbury K. Rasburicase Causing Severe Oxidative Hemolysis and Methemoglobinemia in a Patient with Previously Unrecognized Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase Deficiency. Acta Haematologica. 2013; 130 (4): 254–259. doi: 10.1159/000351048.
Gell D. A. Structure and function of haemoglobins. Blood Cells Mol Dis. 2018;70: 13–42. doi: 10.1016/j.bcmd.2017.10.006.
Kopylchuk H. P., Nykolaichuk I. M., Zhuretska O. M. Rat liver arginase system under acetaminopheninduced toxic injury and protein deprivation. Ukr. Biochem. J. 2017; 89(2): 92–98. doi: https://doi.org/10.15407/ubj89.02.092.
Mashiko S., Ishihara A., Iwaasa H., Sano H., Ito J., Gomori A., Oda Z., Moriya R., Matsushita H., Jitsuoka M., Okamoto O., MacNeil D.J., Van der Ploeg L.H., Fukami T., Kanatani A. A pair-feeding study reveals that a Y5 antagonist causes weight loss in diet-induced obese mice by modulating food intake and energy expenditure. Mol Pharmacol. 2007; 71(2):602-608. DOI: 10,1124 / mol.106.029991.
McArdle A. J., Webbe J., Sim K., Parrish G., Hoggart C., Wang Y., Kroll J. S., Godambe S., Cunnington A. J. Determinants of Carboxyhemoglobin Levels and Relationship with Sepsis in a Retrospective Cohort of Preterm Neonates. PLOS ONE. 2016. Vol. 11 (8). P. 1–3. doi: 10.1371/journal.pone.0161784.
Naoum P. C., Radispiel J., Moraes M. S. Spectrometric measurement of methemoglobin without interference of chemical or enzymatic reagents. Rev. bras. hematol. hemoter. 2004; 26(1):19–22.
Nascimento T. S., Pereira R. O. L., Mello H. L. D., Costa J. Methemoglobinemia: from Diagnosis to Treatment. Rev. Bras. Anestesiol. 2008; 58(6): 651–664. DOI: 10.1590/s0034-70942008000600011.
Oliveira S., Saldanha C. An overview about erythrocyte membrane. Clin. Hemorheol. Microcirc. 2010. Vol. 44 (1). P. 63–74. DOI: 10.3233/CH-2010-1253.
Reeves P.G., Nielsen F.H., Fahey G.C. Jr. AIN-93 purified diets for laboratory rodents: final report of the American Institute of Nutrition ad hoc writing committee on the reformulation of the AIN-76 A rodent diet. J Nutr. 1993; 123(11): 1939–1951. DOI: 10,1093 / Jn / 123.11.1939.
Schechter A. N. Hemoglobin research and the origins of molecular medicine. Blood. 2008; 112(10): 3927–3938. doi: 10.1182/blood-2008-04-078188.
Tani A., Yamazaki J., Nakamura K., Takiguchi M., Inaba M. Case Report: Congenital methemoglobinemia in a cat with the reduced NADHcytochrome b5 reductase 3 activity and missense mutations in CYB5R3. Japanese Journal of Veterinary Research. 2017; 65(4): 201–206. DOI:10.14943/jjvr.65.4.201
Voloshchuk O. M., Kopylchuk G. P., Y.I. Mishyna Y. I. Аctivity of the mitochondrial isoenzymes of endogenous aldehydes catabolism under the conditions of acetaminophen-induced hepatitis. Ukr. Biochem. J. 2018; 90(1): Р. 42–47.
Voloshchuk O. N., Kopylchuk G. P. Activity of liver mitochondrial Krebs cycle NAD+-dependent dehydrogenases in rats with hepatitis induced by acetaminophen under conditions of alimentary protein deficiency. Biochemistry (Moscow) Supplement Series B: Biomedical Chemistry. 2016; 10(3): 283–286. DOI:10.1134/S1990750816030173.
Voloshchuk O. N., Kopylchuk G. P. Cellular Immunity State of Protein-deficient Rats with the Toxic Liver Injury. Journal of Stress Physiology &Biochemistry. 2017; 13(2): 19–25. (in Russian).
